Científicos identifican la estructura de la molécula asociada a la ELA: "Puede ayudar al diagnóstico temprano"
Un equipo de investigadores británicos han hecho este descubrimiento que podría explicar por qué los compuestos de diagnósticos actuales, desarrollados a partir de proteínas asociadas a otras enfermedades neurodegenerativas, son deficientes a la hora de detectar la enfermedad
Científico analizando muestras / Getty Images
Madrid
La esclerosis lateral amiotrófica (ELA), una enfermedad del sistema nervioso central, se caracteriza por una degeneración progresiva de las neuronas motoras superiores e inferiores, que se manifiesta con debilidad muscular que puede avanzar hasta la parálisis. Por desgracia, aún no existe cura, pero las investigaciones se suceden y algunas aportan avances que pueden ser positivos para los que la sufren.
Es el caso de un equipo de científicos en el Reino Unido, que ha determinado por primera vez la estructura de la molécula asociada a la ELA y a otras muchas enfermedades neurodegenerativas, según expone un estudio que publica este miércoles 'Nature'.
Los autores de la investigación, liderada por el Laboratorio de Biología Molecular de Cambridge, destacan que este hallazgo puede impulsar el desarrollo de nuevas terapias y métodos de diagnóstico sobre la ELA.
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La mitad de las personas afectadas por la ELA fallecen en menos de tres años, un 80% en menos de cinco, y la mayoría (el 95%) en menos de 10 años. Aunque tampoco está claro por qué se padece esta enfermedad, se sabe que la acumulación anormal de la proteína TDP-43 en células nerviosas es uno de los rasgos patológicos que define a la ELA.
Esta acumulación defectuosa de la proteína TDP-43 está vinculada también a la demencia frontotemporal y a otras enfermedades neurodegenerativas, como el Alzheimer y el Párkinson, explican los expertos en un comunicado.
No obstante, los científicos no han sido capaces de trasladar ese conocimiento al desarrollo de tratamientos, pues se desconocía en detalle, hasta ahora, las características de esta proteína.
Los autores de este estudio han recurrido a la microscopía crioelectrónica para determinar la estructura molecular de las acumulaciones de TDP-43, extraídas de los cerebros donados por dos pacientes de ELA, lo que llevó al descubrimiento de una doblez filamentosa de doble espiral.
Estas características estructurales tan distintivas, explican, sugieren que es probable que la TDP-43 puede interactuar de una manera única con herramientas de diagnóstico y ciertos medicamentos.
Estas diferencias, observan, podrían explicar por qué los compuestos de diagnósticos actuales, desarrollados a partir de proteínas asociadas a otras enfermedades neurodegenerativas, son deficientes a la hora de detectar la ELA.
"Ahora que conocemos el aspecto de la estructura de las acumulaciones de TDP-43 y qué la hace única, podemos aprovecharlo para hallar métodos de diagnóstico temprano", señala Benjamin Ryskeldi-Falcon, del Laboratorio de Biología Molecular de Cambridge.
